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dc.contributor.author白诗梦
dc.contributor.author张芝晴
dc.contributor.author乔佳明
dc.contributor.author沈鸿霖
dc.contributor.author黄芳
dc.contributor.author高双全
dc.contributor.author李少勇
dc.contributor.author李少伟
dc.contributor.author夏宁邵
dc.contributor.author顾颖
dc.date.accessioned2019-11-13T02:28:53Z
dc.date.available2019-11-13T02:28:53Z
dc.date.issued2018-04-25
dc.identifier.citation生物工程学报,2018,34(04):586-593
dc.identifier.issn1000-3061
dc.identifier.other10.13345/j.cjb.170380
dc.identifier.urihttps://dspace.xmu.edu.cn/handle/2288/171795
dc.description.abstract构建并表达HIV-1 CAP2NC蛋白,探索其体外自组装条件。通过PCR技术扩增HIV-1(NL4-3毒株)CAP2NC基因片段,并将其连接到原核表达载体pTO-T7,获得重组质粒pTO-T7-CAP2NC,然后转化至大肠杆菌BL21(DE3)菌株,经疏水层析纯化后获得重组蛋白CAP2NC。SDS-PAGE结果表明,重组蛋白CAP2NC可在大肠杆菌可溶高效表达,经纯化后纯度约为95%。ELISA检测表明重组蛋白CAP2NC可被HIV-1衣壳蛋白特异性单克隆抗体识别,具有较好反应活性。重组蛋白透析后在非原性SDS-PAGE中呈现为多种聚体形式。分子筛排阻层析分析CAP2NC蛋白透析后可进行组装,负染电镜进一步观察显示CAP2NC蛋白在RNA存在条件下,可形成空心管状颗粒,其形态结构与HIV-1病毒衣壳体外自组装形成的类似。上述结果表明HIV-1 CAP2NC蛋白具有体外自组装的性质,为进一步在体外研究非成熟病毒样颗粒结构奠定基础。
dc.description.sponsorship国家自然科学基金(Nos.81671645,81371818)资助~~
dc.language.isozh_CN
dc.subjectHIV-1
dc.subjectCAP2NC蛋白
dc.subject自组装
dc.titleHIV-1 CAP2NC蛋白的表达及体外自组装
dc.typeArticle


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